Студија је одабрала Л-изолеуцин ауксотрофни сој Цоринебацтериум глутамицум ФА-1 за истраживање трансаминазе која утиче на синтезуЛ-леуцин и Л-валин. Студија је прво избацила ген илвЕ, и открила је да је након избацивања гена илвЕ, активност синтезе Л-валина изгубљена, али је и даље постојала слаба способност синтезе Л-леуцина. Показује да постоје и друге аминотрансферазе које катализују синтезу Л-леуцина. Након тога, ген аспБ је настављен са избацивањем, а способност синтезе Л-леуцина је потпуно изгубљена. На основу избацивања илвЕ, прекомерна експресија гена аспБ вратила је у одређеној мери синтезу Л-леуцина (Табела 1). Ови резултати указују да протеин кодиран аспБ има активност синтезе Л-леуцина.
Штавише, студија је прегледала неке гене ендогене и егзогене аминотрансферазе и експримирала ове гене аминотрансферазе у сојевима излучивања илвЕ и аспБ како би истражили да ли ове аминотрансферазе имају активност синтезе аминокиселина разгранатог ланца. Међу њима, ТирБ показује специфичну активност синтезе Л-леуцина, док ИбгЕ и ЦаллвЕ показују активности двоструке синтезе Л-леуцина и Л-валина. Ови резултати указују на то да оптимизација трансаминазе за промену специфичности супстрата има велики потенцијал за повећање приноса аминокиселина разгранатог ланца.
